question

Na inibicao nao-competitiva de enzimas porque moleculas de substrato nao concorrem para os sitios de ligacao?

Depois o inibidor não-competitivo deixou a enzima, porque as moléculas de substrato não concorrem para estes sites?

Porque... na inibição competitiva da enzima as moléculas do substrato estão competindo para ligar para o site do ativo/ligação de enzimas depois deixou o inibidor.

É porque os inibidores não competitivos tem distorcido a forma da enzima, ou há algum outro motivo?

Qualquer ajuda é apreciada como estou atualmente escrevendo até uma comparação entre a inibição da enzima não-competitiva e inibição competitiva, e minhas páginas online e livros de texto não explicam por que os substratos não conseguem competir por sítios de ligação depois que deixou o inibidor, e eu estou preso >.<' ></' >

resposta Resposta

Inibidor não-competitivo não é competir com o substrato ligar-se ao sítio ativo. Ligar para uma região específica chamada alostérica que está localizado em um lugar diferente do sítio activo. Quando o inibidor se ligar a ele, a forma da enzima é alterada, o sítio ativo também ser alterado, é por isso que nenhum do substrato pode ligar à enzima anymore. É diferente do inibidor competitivo quando o inibidor desempenha o papel como um obstructor, lugar do substrato real, mas toda a estrutura da enzima não é alterada.
Outra diferença entre os dois tipo de inibidor é que: inibidor não-comp não tem a forma semelhante ao sítio ativo, sua forma geralmente completamente diferente enquanto inibidor comp deve ter uma forma semelhante ao sítio ativo para competir ao substrato.


Para distinguir 2 tipo de inibidor, você pode fazer isso: manter a adição de substrato para 2 tubos que contêm enz e dois tipo de inibidor em cada um. Use o instrumento para medir a taxa de reação, se não aumenta como o aumento da concentração de substrato, o inibidor não-comp, se o aumento da taxa, o inibidor é comp.

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